Где вырабатывается пепсин. Что такое пепсин в твороге и зачем он нужен в домашнем сыре

В данной статье речь пойдет о незаменимом ферменте, находящемся в желудке у каждого млекопитающего, включая человека. Будут рассмотрены общие сведения о ферменте пепсине, информация о его изомерах и роль вещества в процессах пищеварения.

Общие представления

Для начала давайте выясним, к какому классу ферментов относится пепсин. Это позволит глубже разобраться в самой теме.

Фермент пепсин относится к гидролазам протеолитического класса и вырабатывается слизистой оболочкой желудка, а его главной задачей является расщепление белков, поступивших с продуктами питания, до пептидов. Пепсин - в Вырабатывается он организмами всех млекопитающих, а также пресмыкающихся, представителей класса птиц и многих рыб.

Представленный фермент относится к типа, имеет молекулярную массу, равную приблизительно 34500. Сама молекула представлена в виде полипептидной цепи и состоит из трехсот сорока аминокислот. В своем составе также содержит HPO3 и три связи дисульфидного характера.

Пепсин широко применяется в лечебном деле и сыроделии. В лабораториях его используют с целью более детального изучения белковых соединений, а именно, первичной белковой структуры. Пепсин имеет природный ингибитор - пепстатин.

Разнообразие фермента

Пепсин имеет двенадцать изоформ. Различия между всеми изомерами пепсина заключаются в электрофоретической двигательной способности, инактивационных условиях, Шифр пепсина - КФ 3. 4. 23. 1.

У человека в соке желудка содержится семь видов пепсина, и пять из них резко расходятся в некоторых качествах:

1. Собственно пепсин (А) имеет максимальную активность в среде рН = 1.9, а при повышении до 6 инактивируется.
2. Пепсин 2 (В) активен максимально в среде рН = 2.1.
3. Тип 3 проявляется высочайшую степень деятельности при показателе рН = 2.4-2.8.
4. Тип 5, также известный как гастриксин, имеет наивысшую степень активности при показателе рН = 2.8-3.4.
5. Тип 7 при показателях рН = 3.3-3.9 имеет самую высокую активность.

Значение фермента в пищеварении

Пепсин выделяется желудочными железами в дезактивированной форме (пепсиноген), а саму работу фермента активирует соляная кислота. Под ее воздействием он переходит в работоспособную форму. Обязательным условием для деятельности фермента пепсина является наличие кислой среды, именно поэтому при переходе пепсина в двенадцатиперстную кишку он теряет свою активность, так как в кишечнике среда щелочная. Фермент пепсин занимает одну из ключевых ролей в пищеварении всего класса млекопитающих, и в частности человека. Это вещество расщепляет пищевые белки до более мелких пептидных цепей и аминокислот.

У мужчин и женщин показатели выработки этого фермента различаются. У мужчин выделяется около двадцати-тридцати грамм пепсина в час, в то время как у женщины - на двадцать-тридцать процентов меньше. Основные клетки, места выработки пепсина, выделяют его в нерабочей форме пепсиногена. После отщепления некоторого количества пептидов с N-конца пепсиноген переходит в активную форму. Катализатором в данной реакции химических превращений выступает соляная кислота. Пепсин обладает протеазными и пептидазными свойствами и отвечает за дезагрегацию белков.

Лечебное дело

В медицине пепсин широко используется в качестве лекарственного средства при некоторых заболеваниях, связанных с недостатком выработки данного фермента в желудке пациента. Добывают пепсин из свиных слизистых оболочек желудка. Препарат выпускается в форме таблеток, разложенных по блистерам, с примесью ацидина или в виде порошков. Пепсин входит в состав и некоторых комбинированных лекарств. Имеет АТС-код А09АА03. Примером патологии, при которой назначают пепсиносодержащие лекарства, является болезнь Менетрие.

Говяжий пепсин - это…

Сычужный фермент пепсин говяжий - одна из известных и наиболее часто используемых форм этого вещества. Сам фермент вырабатывается в четвертом желудке теленка. Препарат, используемый в производстве, образован двумя ферментами: пепсином и химозином в естественных пропорциональных количествах. Используется сычужный фермент в сыроделии, и его основные функции - формирование сгустка молока и участие в процессе созревания сырной и творожной продукции.

Говяжий пепсин выделяется из желудков крупного рогатого скота и при изготовлении продукции на продажу, проходит две стадии очищения фермента от жира и примесей, которые являются нерастворимыми. Процесс изготовления говяжьего пепсина проходит несколько этапов: экстракционный процесс, высаливание и сублимационное высушивание.

Другие области применения

Фермент пепсин добавляют в закваску. Также его применяют в сыроделии. Сычужный фермент пепсин в паре с химозином образуют тот самый фермент, используемый для сворачивания молока.

Процессом сворачивания молока называют его белковую коагуляцию, а именно казеина, с образованием геля на молочной основе. Казеин имеет специфическую струкуру, и лишь одна пептидная связь отвечает за ферментативный тип свертывания самого белка. Комплекс пепсина с химозином собственно и отвечает за разрыв той самой связи и приводит к сворачиванию молока.

Заключение

Подведя итоги, можно сказать, что это биологические активное вещество является одним из важнейших ферментов, принимающих участие в переваривании еды в желудке у представителей многих классов живых существ. В производстве и медицине вещество в основном используется как лекарство и добавляется в сычужный фермент для производства молочно-сырной продукции.

Пепсин - основной протеолитический фермент желудочного сока, относится к группе пептид-гидролаз. Расщепляет белки в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. При некоторых патологических состояниях активность пепсина в желудочном соке является одним из диагностических признаков. Содержание профермента П. - пепсиногена - в моче (уропепсина) служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. Пепсин применяется также в пищевой и мясомолочной промышленности. Молекулярная масса пепсина составляет около 35 000, изоэлектрическая точка находится при рН ниже 1,0. Пепсин наиболее устойчив при рН около 5,0-5,5. В более кислой среде происходит аутолиз фермента; при рН выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация ( пепсин инактивируется также при температуре выше 60°).

В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин - фермент, имеющий сходные с пепсином свойства и гомологичную структуру.

Синтезируется П. главными гландулоцитами слизистой оболочки желудка в виде неактивного предшественника - профермента пепсиногена, который в присутствии соляной кислоты желудочного сока превращается в активный ферментю. В моче млекопитающих, в т.ч. человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уро-пепсин ).

Процесс переваривания белков в желудочно-кишечном тракте начинается с действия П. Он расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия пепсина находится при рН 2,0. При рН около 5,0 пепсин створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин. П. способен гадролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав которых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза пепсином многих синтетических субстратов находится при рН 4,0. Пепсин катализирует также реакцию транспептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой).

Для определения активности пепсина применяют метод Ансона, заключающийся в расщеплении денатурированного гемоглобина с последующим определением в безбелковом фильтрате количества тирозина. Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко используется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.

При ряде заболеваний желудочно-кишечного тракта - хроническом гастрите, язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь ), раке желудка, а также при пернициозной анемии, гипохромной анемии (см. Анемии ) нарушается секреция пепсина. В связи с этим определение в желудочном соке пепсин наряду с соляной кислотой имеет существенное диагностическое значение. Используют также определение в моче уропепсина, содержание которого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.

Пепсин (Pepsinum), используемый как лекарственное средство, получают из слизистой оболочки желудка свиней. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20 % этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.

Обычно пепсин обладает довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента. Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной кислоты - не ниже 0,15-0,2%.

Пепсин применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения, сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипоацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что главные гландулоциты слизистой оболочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах эндогенный П. , как и другие пищеварительные ферменты. Поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при уменьшении его кислотности часто бывает результатом недостаточного выделения соляной кислоты, а не снижения активности или интенсивности образования пепсина. Т.о., при гипоацидных состояниях основным является обеспечение оптимальных условий для переваривания желудочного содержимого, а применение пепсина имеет вспомогательное значение. При анацидных состояниях, когда снижена кислотообразующая функция желудка, целесообразно применять П. в сочетании с разведенной соляной кислотой.

Пепсин назначают внутрь: взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в порошках или в 1-3% растворе соляной кислоты (10-15 капель на полстакана воды); детям по 0,05-0,3 г в 0,5-1%растворе соляной кислоты.

Противопоказаниями к приему пепсина являются гиперацидный гастрит, обострение язвы желудка. Побочным действием препарат, применяемый в терапевтических дозах, не обладает.

Форма выпуска: порошок. Хранение: в хорошо укупоренных банках в прохладном (от 2 до 15°), защищенном от света месте.

Препарат ацидин-пепсин (Acidin-pepsinum) содержит 1 часть пепсина и 4 части бетаина гидрохлорида, который в желудке гидролизуется с образованием свободной соляной кислоты (0,4 г бетаина соответствуют примерно 16 каплям разведенной соляной кислоты). Таблетки ацидин-пепсина (по 0,5 и 0,25 г ) растворяют в половине стакана воды и принимают 3-4 раза в день во время еды. Аналогичные таблетки, выпускаемые за рубежом, - «Ацидол-пепсин », «Бетацид», «Аципепсол», «Пепсамин».

Библиогр .: Антонов В.К. Химия протеолиза, с. 31, М., 1983; Мосолов В.В. Протеолитические ферменты, с. 101, М., 1971, Радбиль О.С. Фармакологические основы лечения болезней органов пищеварения, с. 78, М., 1976.

Слизистой оболочки желудка, осуществляющий расщепление белков пищи. Является важнейшим компонентом желудочного сока .

Пепсин вырабатывается, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена главными клетками желёз дна и тела желудка . Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена несколько пептидов. Активация пепсина идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином. Пепсин обеспечивает расщепление белков, предшествующее их гидролизу и облегчающую его.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6, достигая максимума при pH от 1,5 до 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять 50 кг яичного альбумина, растворять около 2 000 л желатины, створаживать примерно 100 000 л молока.

При нестимулированной секреции дебит пепсина у мужчин - от 20 до 35 мг в час. Максимальная, стимулированная пентагастрином, - до 60-80 мг в час. У женщин - на 25-30 % меньше.

Пепсин применяется в медицине, относится к группе А09 «Препараты, способствующие пищеварению», подгруппе «A09AA Пищеварительные ферментные препараты » и имеет код АТХ А09АА03.

Гипотеза о попадании пепсина в глаз при ГЭР и вызываемых этим заболеваний поверхности глаза

Новейшие данные показывают, что гастроэзофагеальный рефлюкс (ГЭР) может быть связан с приобретенной обструкцией носослёзного протока и некоторыми другими офтальмологическими синдромами исходя из того, что недавно в слезе больных гастроэзофагеальной рефлюксной болезнью (ГЭРБ) был обнаружен пепсин. Пилотное исследование показало, что у пациентов с симптомами ГЭРБ рецидив симптомов заболеваний поверхности глаза выше (Tarete G. и др.)

Публикации для профессионалов здравоохранения, затрагивающие роль пепсина в физиологии пищеварения

• Коротько Г.Ф. Организация желудочного пищеварения // Вестник хирургической гастроэнтерологии. – 2006. – № 1. – с. 17–25.


• Бельмер С.В., Коваленко А.А. Желудочный секрет. Пепсины / В кн. Кислотозависимые состояния у детей /Под ред. В.А.Таболина .


• Колясев В.Н., Горбунов Ю.В., Красноперова О.В., Шкляев А.Е., Краснова И.С. Определение пепсина: применение в клинической практике // Кл. биохимия: единство фундаментальной науки и лабораторной диагностики. 4 февраля 2010. Ижевск. С. 101–103 .

Он же пепсин – вещество, которое вырабатывается желудком и служит для расщепления белка (и в этом же качестве используется при сыроварении).

Соответственно, производится пепсин, как для медицинских, так и для пищевых целей, из желудков животных.

Говяжий пепсин — это один из двух молокосвёртывающих ферментов, входящих в состав сычужного фермента, который вырабатывается в слизистой оболочке четвертого отдела желудка теленка (сычуга).

Как стало известно, происхождение говяжьего пепсина – это абсолютная случайность. Из истории известно, что, когда арабские кочевники путешествовали по жаркой местности, они перевозили молоко в кожаных мешках, сделанных из желудков животных. В итоге получился сгусток похожий на сыр.

Конечно же, они не могли и подумать, что функцию молокосвёртывающего фермента, который превращал закисающее молоко в сыроподобную массу, выполнял говяжий пепсин, содержащийся в стенках кожаных мешков.

И только начиная с 40-х годов 20-го столетия, был проведен комплекс научных исследований, позволивший понять механизм сычужного свертывания молока.

Условно можно выделить две основные функции молокосвертывающего фермен­та: формирование молочного сгустка (ферментативная коагу­ляция молока) и участие в созре­вании сыра и производстве творога.

От качества форми­рования молочного сгустка зави­сят его упругие свойства, степень захвата в сгусток белков, жира и минеральных компонентов, спо­собность к разрезанию, процес­сы синерезиса и прессования, что в конечном итоге определяет выход сыра, содержание в нем влаги, интенсивность и направ­ленность биохимических процес­сов при созревании, формирую­щих вкус продукта.

Таким обра­зом, на стадии образования молочного сгустка (свертывания молока) закладывается основа качества сыра.

Препарат марки пепсин говяжий (ПГ) содержит два фермента химозин и пепсин говяжий находящихся в естественной пропорции, свойственной их содержанию в слизистой оболочке сычуга взрослого КРС.

Препарат этой марки изготавливают путём экстракции. Коммерческие партии этого препарата могут содержать до 10% химозина.

Пепсин говяжий вырабатывают из слизистой оболочки сычуга взрослого КРС. При изготовлении ПГ проходит две стадии очистки от нерастворимых примесей и жира. Количество нерастворимых примесей в готовом продукте не более 3,0% по массе.

Технология производства молокосвертывания ферментных препаратов аналогична производству медицинских препаратов и включает в себя несколько цикличных компонентов; процесс экстракции, высаливания, сублимационной сушки.

Препарат имеют молокосвёртывающую активность 100 000 ч 120 000 условных единиц, расход препаратов при данной активности в производстве мягких сыров и брынзы составляет 2,0 ч 2,5 г на 100л молока, в производстве творога 0,25 г на 100 л молока.

Молокосвертывающий фермент говяжий пепсин рекомендуется к применению без ограничений в производстве мягких и рассольных сыров, брынзы, творога и обезжиренной сырной массы.

В творог говяжий пепсин добавляют для придания ему мягкости, нежности и для более легкого и полного усвоения творожного белка.

Купить говяжий пепсин можно в аптеке, в специализированных магазинах или в интернет-магазинах.

Преимущества говяжьего пепсина

Рассмотрим преимущество говяжьего пепсина на примере сравнения его со свиным пепсином.

Общим свойством молокосвертывающих энзимов является снижение общей протеолитической активности при рН среды выше оптимального уровня.

Одной из причин этого является инактивация энзимов при высоком рН. Скорость инактивации зависит от вида энзима.

Так, говяжий пепсин начинает инактивироваться после 20-минутной выдержки только при рН выше 6,4, а при рН 7,0 сохраняет более трети исходной активности.

В то же время свиной пепсин после 20-минутной выдержки при рН 6,4 теряет свыше 50% исходной активности, а при рН 7,0 почти моментально полностью инактивируется.

Для свертывания молока с рН 6,6 за 5 мин, требуется одинаковая масса говяжьего и свиного пепсина, а при свертывании за 20 мин, свиного пепсина требуется в 2,5 раза болыше, чем говяжьего.

Быстрая инактивация свиного пепсина в слабокислой среде, какой является молоко, является главным недостатком его как молокосвертывающего энзима.

Нашего повествования мы с вами коснулись тех компонентов, которые необходимы при производстве домашнего сыра. Ну, с молоком все вроде бы понятно, с приправами в принципе тоже, а вот на пепсине — сычужном ферменте — следует остановиться поподробнее. Уверен, те, кто раньше сыроварением не интересовался, ни домашним, ни промышленным (а таких большинство), недоумевают — что за зверь такой? И главное — где его берут? Рассказываю без утайки.

Важнейшая составляющая молока, как известно со школьной скамьи — белок казеин. Его содержание в коровьем молоке достигает 3%, что очень много. При этом пепсин, который вырабатывается клетками желудка, служит как раз для расщепления белков. Нетрудно догадаться, что при воздействии пепсина на казеин происходит коагуляция, то есть свертывание молока.

Где купить пепсин?

В принципе, приобрести сычужный фермент можно через интернет, сыроварные предприятия, или просто договориться на рынке — энтузиасты так наверняка и сделают, а для 99% всех остальных есть куда более доступный способ. К счастью, помимо сыроварения пепсин применяется в медицинских целях, для лечения различных заболеваний желудочно-кишечного тракта, диспепсии и так далее. Ну а раз так, значит, наш путь лежит в аптеку.

В отечественных аптеках имеется два препарата, которые можно использовать в сыроделии — абомин и ацидин-пепсин. Второй, кажется, намного более доступен — а посему о нем немного подробнее.

Ацидин-пепсин (другие торговые наименования — Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin) содержит 1 часть пепсина и 4 части ацидина. Ацидин при гидролизации выделяет соляную кислоту, которая абсолютно безвредна, поскольку, во-первых, и так содержится в желудочном соке, и, во-вторых, в готовом сыре будет присутствовать в ничтожных объемах. На 1 литр молока, из которого, в зависимости от рецепта, получается порядка 200-300 г. готового сыра, используется 1-2 таблетки ацидин-пепсина, которые растворяются в воде и вводятся в доведенное до определенной температуры молоко.

Стоит упаковка ацидин-пепсина порядка 50 рублей, отпускается без рецепта, и я настоятельно рекомендую вам иметь запас в холодильнике — ведь очень скоро мы с вами приготовим домашний сыр , а затем рассмотрим технологию приготовления других сыров. Оставайтесь с нами!